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Descubrimientos para escoltar fuera al Alzheimer

Científicos de Mayo Clinic y sus colaboradores demostraron que inhibir la molécula llamada proteína de choque calórico 90 (Hsp90) deriva en mayor degradación de las acumulaciones tóxicas de tau anormal, proteína que se agrupa para formar los ovillos neurofibrilares (ONF) dañinos de la enfermedad de Alzheimer y otros trastornos similares. Creen que una vez que el tau se agrupa para formar los ONF, el daño cerebral es irreversible y esperan que interrumpir el proceso de agrupación lleve a mejores tratamientos.

El Dr. Leonard Petrucelli, neurocientífico molecular de Mayo Clinic, y sus colegas manipularon de manera genética y farmacológica un sistema dentro de las células, llamado “complejo chaperón”, para inhibir al Hsp90, una de las muchas moléculas de dicho complejo. El complejo actúa como sistema de escolta para proteínas anormales o mal dobladas, incitándolas a “corregirse” o “degradarse”. Si el complejo chaperón intenta corregir, pero no logra redoblar adecuadamente un sustrato, la proteína se convierte en objetivo de degradación.

El grupo del Dr. Petrucelli fue el primero en demostrar que bloquear la vía para el redoble de la proteína, acelera enormemente la degradación en sistemas de cultivo celular. Los científicos señalan que sus descubrimientos ofrecen posibles tácticas terapéuticas para la enfermedad de Alzheimer y otros trastornos similares.

Para más información sobre la enfermedad de Alzheimer, visite www.mayoclinic.org/alzheimers-disease/.